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Avancée notable de l'EPFL dans la recherche contre Alzheimer

De nouvelles molécules capables de stopper l'évolution de la maladie d'Alzheimer ont été découvertes
Découverte de nouvelles molécules capables de stopper l'évolution de la maladie d'Alzheimer / 19h30 / 2 min. / le 2 août 2013
En décryptant le mode d'action de molécules thérapeutiques qui ciblent les racines de la maladie d'Alzheimer, des chercheurs de l'Ecole polytechnique fédérale de Lausanne (EPFL) peuvent entrevoir de nouvelles classes de médicaments.

Les médicaments anti-Alzheimer de prochaine génération sont prometteurs. Des chercheurs de l'Ecole polytechnique fédérale de Lausanne (EPFL) décryptent le mode d’action de deux classes de molécules actuellement testées.

Publiées dans "Nature Communication", les conclusions des chercheurs de l'EPFL laissent penser que les classes de molécules en question cibleront précisément les causes de la maladie.

Agrégation de petites molécules

Alzheimer se manifeste par l’agrégation de petites molécules organiques, les peptides amyloïdes, que chacun produit. Chez les personnes souffrant d’Alzheimer, elles s’agrègent en plaques toxiques qui détruisent les neurones environnants.

Le processus commence avec une protéine du nom d’"APP", qui traverse la membrane des neurones. Elle est scindée en plusieurs morceaux par une enzyme et produit ainsi des peptides amyloïdes plus ou moins longs. Seules les formes longues ont la faculté de s’agréger en plaques, selon les chercheurs.

Viser l'activité de l'enzyme cisailleuse

Les deux classes de composés de prochaine génération ciblent l’activité de l’enzyme cisailleuse.

Le médicament a précisément pour fonction de déplacer le site de coupe de l’enzyme gamma-sécrétase.

Elle produit alors des peptides amyloïdes plus courts et incapables de s’agréger en plaques neurotoxiques, limitant ainsi le développement de la maladie.

ats/gchi

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Formes héréditaires de la maladie

Au cours de leur investigation, les chercheurs ont également identifié les causes potentielles des formes héréditaires de la maladie qui peut frapper dès la trentaine.

Chez ces malades, des mutations dans la protéine APP modifient la manière dont elle est coupée en morceaux par l’enzyme gamma-sécrétase.

Avec pour conséquence une surproduction de peptides amyloïdes long qui s’agrègeront en plaques.